Imunoglobulin centrum g. Aktivní IgG Center

Video: Funkční přístup k potravinové alergie a potravinářské citlivosti

X-ray difrakce při vysokém rozlišení FAB-fragmenty byly studovány dvě myelomové bílkoviny - IgG lidské (nové) i IgA (603 MVČK) myší. Bylo zjištěno, že první z těchto proteinů reagovat s vysokou afinitou s řadou sloučenin, zejména s oxyderivatives vitaminu K1 (K1-OH). Druhý myelom protein syntetizovaný MSRS 603 myšího myelomu, který je schopen sraženina se několik přírodních antigeny, včetně polysacharidů pneumokoků, a reagují s fosforilholipom, který je aktivní část uvedeného antigenu.

Oba tyto proteiny jsou dobrým modelem pro studium antigen-protilátka, protože se podařilo získat krystaly Fab-fragmsntov spolu s odpovídajícími hapteny.

v jaderných modely Fab fragmentů, rentgenostrukturpyh postaven na základě údajů, je zřejmé, že variabilní domény lehkých a těžkých řetězců jsou spojeny tak, že CDR vytvářejí jednotný povrch kontaktující na antigen. Aktivní místo dutiny obou proteinů se liší v jejich tvaru a velikosti.

Video: Krevní test pro imunoglobulin

my protein MVČK 603 aktivní centrum představuje poměrně hluboké vybrání, šířku asi 15 A, a hloubku 12 A, zatímco protein Nové je to podobné mělkého žlabu, šířka a hloubka, která je asi 6 a, a délka - 15 A. Tyto rozdíly jsou způsobeny insercí v třemi hypervariabilními oblastmi proteinu MSRS 603. na obrázku je oblast Nový protein s aktivním místě uvnitř uspořádanou hapten (vitamin Ki-OH). Dutina 23. je tvořena zbytky z L1 a I HI L3 lehkého řetězce segmentů hypervariabilní úseky, H2 NC a NO těžkého řetězce.

Naftochinonu kroužek hapten To je v těsném kontaktu s fenolového kruhu tyrosinu (Tyr-90) lehkého řetězce a další dva zbytky stejného řetězce a jednoho zbytku těžkého řetězce. Fytyl část hapten spolupracuje se čtyřmi zbytky těžkého řetězce a dále se třemi volných skupin jiných zbytků hypervariabilní oblasti H2. To vše hapten reaguje s asi 10 zbytků, tj. E. pouze část zbytky aktivního místa.

Video: Food Allergy IgG testy

Jak bylo uvedeno výše, aktivní dutina místo MSRS myší protein 603 je vytvořen z více a 35 zbytků hypervariabilní oblasti, jak lehkého a těžkého řetězce. Fosforylcholin se nachází v hluboké depresi. Cholin díl reaguje se zbytky jak těžkého a lehkého řetězce, přičemž fosfát interaguje pouze zbytky těžkého řetězce. Stejně jako v předchozím případě, hapten vyplňuje pouze část aktivního místa dutiny. Zbývající část, se zdá být schopné reagovat s haptenem nooitelem.
Ve studii některých vlastností aktivních center ukázala jako velmi užitečný způsob značení spinu (Ingram, 1972).

Poprvé spin-značený hapten protilátky ke studiu aktivních center použité Strayera a Griffith. 2,4-hapten sestával dinitrofsnola (DNP), na které se protilátka byla získána, a k němu připojený iminokenlnogo radikál. Výsledkem je, že tvorba specifického komplexu imobilizaci pozorovat silnou spin-značený gaptepa. Omezení může být hapten rotační volnost v aktivním středu dutiny způsobené sterického, hydrofobní a van der Waalsových interakcí, a navrhuje, výrazné strukturální tuhost aktivního centra.