Imunoglobulin lehké řetězce. Organizace imunoglobuliny

Video: Organizace a exprese imunoglobulinových genů 2 těžkého řetězce WMV V9

V- a C-oblast lehkého řetězce přibližně stejné délky. Tak, pro lidské V-oblasti V kappa řetězce sestaveny z částí 107-113 aminokyseliny (počítáno od N-koncového konce), a na C-oblast tvoří zbývajících 107 zbytků. V těžkých gama délkou řetězce V-oblastí je přibližně stejná, jako oblast C se skládá ze tří lineárně uspořádané za sebou homologními oblastmi C1, C2, C3 podobnou délku, strukturně homologní s C-oblasti lehkého řetězce a jeden s druhým.
V-oblast lehkého kappa a lambda řetězce se liší od sebe navzájem, a které jsou odlišné od těch z těžkých řetězců, zatímco V-oblast těžkého řetězce, jsou stejné pro všechny třídy.

Video: Immunology - protilátka Somatická (VDJ) rekombinace I

mezi plic řetězy, isolovány z různých patologických imunoglobulinů, nikdo, podobně jako ostatní. Odhaduje se, že jiný idiotypové varianty existují přinejmenším několik tisíc. Navzdory této rozmanitosti, všechny varianty V-oblasti řetězce kappa, vejde do tří hlavních podskupin, rozdíly mezi proteiny každé podskupiny je malý.
Stejným způsobem je možné zařadit V oblast lambda řetězce, a v poslední době, V-oblast těžkého řetězce.

aminokyselina výměna, podmíněno tím, že rozdíly mezi V-domény, většina z nich jsou seskupeny v několika specifických místech - tzv horkých míst. V lehkých řetězců, tyto hypervariabilní úseky zaujímají pozice 25-35, 52-55 a 89-96, zatímco těžký řetězec gama - 31 do 37, 86 až 91 a 101 -109. Tyto zbytky jsou zřejmě podílí na vzniku aktivního centra antitelVesma přirozeně v peptidových řetězců umístění imunoglobuliny vnutritsepevyh disulfidových můstků.

Video: Organizace a exprese imunoglobulinových genů 3

Každá z těchto forem smyčka dílů délkou řetězce asi 60 zbytků, a vpravo a vlevo od ní, ale má 20 zbytky. To znamená, že základní část strukturní jednotka řetězce je přibližně 100 zbytků s disulfidovým můstkem. Lehké řetězce dvou z nich a splňují V- a C-oblasti a jejich čtyři gama řetězce. V nativní řetězce každé z těchto částí je minimalizováno v oddělené, relativně nezávislé kompaktní globulí domény (Putman, 1969).

Kdo může být považováno za prokázané program IgG molekuly struktura, navržený Porter (Porter, 1973). Podle tohoto schématu, molekula je postavena z L- a H řetězce spojeny mszhtsepevymi di-sulfidové můstky. Když proteolýza (například trypsin nebo papaino.m), jak je ukázáno Porter molekuly rozdělí na tři části, z nichž dva jsou vzájemně identické a mají aktivitu protilátky (Fab-fragmenty). Skládají se z poloviny těžkého řetězce a lehkého řetězce a. Třetí fragment (Fc) se skládá z poloviny C-terminální těžkých řetězců.
Počet vazeb mezi těžkými řetězci se liší a různých podtříd lidského IgG je od dvou do pěti.

IgA se vyskytuje ve dvou formách: - monomer podobné molekuly IgG, a polymeru, je konstruován ze dvou nebo více monomerních jednotek. Makroglobulinu IgM konstruován z pěti monomerních podjednotek podobat molekulu IgG.

Video: Co je imunoglobulin Gai Co znamená imunoglobulin G znamená? Imunoglobulin G Význam

Mezi různé specificity protilátky, patří do stejné třídy (podtřídy) a typu velmi obtížné zjistit žádné rozdíly ve vlastnostech, s výjimkou jejich schopnost reagovat s antigeny. Tak, na různé antigeny, protilátky, struktura je velmi podobná, s výjimkou malé oblasti, ve které jsou v přímém kontaktu s antigenních determinant.

antigeny Stejné lze měnit látky (bílkoviny, polysacharidy, syntetické chemické látky), které mají značně odlišné konfiguraci a zdají se být umístěna ve velmi různými způsoby antigenní determinanty.