Řízení vzdělávání imunoglobulinových lehkých řetězců. Geny světlo řetězce protilátky

Genetické varianty lehké řetězce nalezeno pro lidského imunoglobulinu, králíků a krys. Allotipicheskih čtyři známé varianty lidského imunoglobulinu lehkých řetězců. Četné údaje o distribuci těchto variant v rodině, stejně jako populační studie založené na různých ras, ukázaly, že tyto možnosti jsou řízeny řadou různých alel jednoho lokusu (Muir, Steinberg, 1967).

místo, regulování tvorby lehkých řetězců humánních imunoglobulinů, jsou nazývány INV-lokus a příslušné alelické varianty - InVl- InVl, 2- InV3 a Inv (-).

INV-alotypů nalézt ve všech tříd imunoglobulinů, jako jsou lehké řetězce jsou společné pro všechny třídy. Ale ze dvou typů lehkého řetězce (kappa a lambda) nalezeno INV-alotypy pouze lehké řetězce typu kappa. Alelické varianty lambda lehkého řetězce typu známé. Nicméně, absence INV-locus markerů lambda řetězců ukazuje, že tvorba kappa a lambda řetězce musí být ovládána jiným loci.

Konstantní části lehkého řetězce Začíná se zbytky 107 a 108, a tudíž, inv-markery jsou markery konstantní oblasti lehkého řetězce. Za zmínku stojí i fakt, že jediná aminokislotnayazamenaopredelyaetrazlichiyamezhduallelnymi možnosti INV-locus. Nicméně, dokonce i jedna výměna je postačující ke změně antigenní vlastnosti polypeptidového řetězce, a pro každou z alelických variant monospecifické protilátky, mohou být připraveny, které reagují pouze na toto provedení, ale ne s ostatními.

Vnitrodruhová polymorfismus lehké řetězce Kappa-typ lidského imunoglobulinu je již dlouho evoluční počátek, protože InVl- a InV3-variant nalezených u šimpanzů, je InVl-varianta se nachází v paviánů.

genetické varianty lidský lambda řetězec není detekován, ale na rozdíl od řetězce typu kappa lehkých řetězců lambda se skládá ze čtyřech různých isotypů. Všechny izotypy jsou přítomny v každém jedince, tj. E. Přítomnost izotypů lambda řetězce nejsou odrazem vnitrodruhové polymorfismu.

Pokud je rozdíl mezi první tři izotypy lidského řetězce lambda Určuje nahrazení pouze jednoho aminokyselinového zbytku, pak Meg varianta se liší od kteréhokoliv izotypu Kern Oz třemi aminokyselinovými zbytky (Fett, Deutsch, 1975). Velmi zajímavé je to, že zbytky aminokyselin, které definují rozdílů mezi alelických variant kappa řetězce, se nacházejí v polypeptidovém řetězci ve stejných polohách jako zbytková charakterizující rozdíly mezi izotypy Kern Oz řetězce lambda.

X-ray difrakce lehkých řetězců Ukázalo se, že aminokyselinové zbytky v pozicích 153 a 191 jsou umístěny velmi blízko u sebe, zatímco na povrchu molekul v sousedních smyček polypeptidového řetězce (Poljak e. A., 1976), jejichž odstup je přibližně 8 A. Tyto údaje vysvětlují, proč substituce aminokyselin na stejných pozicích na kappa a lambda řetězce vede ke změně antigenní specificity polypeptidového řetězce. Je však zcela zřejmé, z jakých důvodů aminokyselinové rozdíly kyseliny v polohách 153 a 191 řetězce kappa realizovaných vnitrodruhovou polymorfismus a kontrolované řadou alel jeden lokus, zatímco strukturální rozdíly ve stejné pozice řetězce lambda realizovaných izotypy a pravděpodobně řízeny různými nealelických genů.

alelické varianty imunoglobulinového lehkého řetězce Králík známý jak kappa a lambda řetězce pro. Pro řetězce kappa známy čtyři alelickou variantu. Locus reguluje tvorbu řetězce kappa, označený písmenem «b» a alelických variant - B4, B5, B6 a B9. Locus lambda řetězce označené písmenem „c“, a známý alely varianty dvou lokus: C7 a C21.